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Actualités scientifiques

Identification de MOSPD2, un nouveau velcro moléculaire créant des sites de contact entre le réticulum endoplasmique et d’autres organites de la cellule

MOSPD2 (en vert) est une protéine résidente du réticulum endoplasmique (cellule du haut). MOSPD2 permet la formation de sites de contacts entre le réticulum endoplasmique et une grande variété d’organites cellulaires. Ici, MOSPD2 permet la formation  de sites de contacts entre le réticulum endoplasmique et les mitochondries (magenta, cellule du milieu) ainsi qu’entre le réticulum et les endosomes (magenta, cellule du bas). Les sites de contacts apparaissent en blanc (au milieu et en bas).

Identification of MOSPD2, a novel scaffold for endoplasmic reticulum membrane contact sites.

Di Mattia T(1)(2)(3)(4), Wilhelm LP(1)(2)(3)(4), Ikhlef S(5), Wendling C(1)(2)(3)(4), Spehner D(1)(2)(3)(4), Nomine Y(1)(2)(3)(4), Giordano F(6), Mathelin C(1)(2)(3)(4)(7), Drin G(5), Tomasetto C(8)(2)(3)(4), Alpy F(8)(2)(3)(4).

EMBO Rep Jul 2018


1 juin 2018

Les sites de contact membranaire sont des structures cellulaires nouvellement identifiées qui facilitent l'échange et la communication entre les différents organites de la cellule. Une étude de l’équipe de Catherine Tomasetto a permis de caractériser une nouvelle protéine appelée MOtile SPerm Domain-containing protein 2 (MOSPD2), qui médie la formation de sites de contact entre le réticulum endoplasmique, organite majeur de la cellule, et les endosomes, les mitochondries et l’appareil de Golgi. Ces résultats sont publiés le 1er juin 2018 dans la revue EMBO reports.

 

Les cellules eucaryotes sont divisées en sous-régions fonctionnellement spécialisées, les organites, isolés les uns des autres par une membrane limitante. Au sein des cellules les communications entre organites sont coordonnées par des structures sous-cellulaires spécifiques nouvellement identifiées, nommées « sites de contact membranaire ». Au niveau de ces sites les membranes de deux organites distincts se rapprochent.

 

Le réticulum endoplasmique semble être au centre de ce type de communication. En effet, ce réseau de tubes et de feuillets qui s'étend sur l'ensemble du cytoplasme établit des contacts étendus avec la plupart des organites. À la surface de ce réseau les protéines VAP constituent des points d’ancrage pour des protéines présentes à la surface d’autres organites. Les protéines VAP interagissent avec de petits motifs protéiques, nommés FFAT, présents sur différentes protéines localisées sur les autres organites : endosomes, mitochondries et appareil deGolgi. C’est à travers ce type d’interaction que des contacts se bâtissent. Les chercheurs ont constaté que les contacts entre le réticulum endoplasmique et les organites persistaient en l’absence des protéines VAP, suggérant la présence d’un ou plusieurs mécanismes de compensation. Ils ont proposé qu’il existe une ou plusieurs autres protéines capables de former des sites de contact membranaire.

 

Dans cette étude, en utilisant une approche protéomique, les chercheurs ont identifié une nouvelle protéine appelée MOtile SPerm Domain-containing protein 2 (MOSPD2). Ils ont montré que MOSPD2 possède un domaine protéique qui se lie aux motifs FFAT. En interagissant avec des protéines possédant ce type de motif, MOSPD2, qui est présente à la surface du réticulum endoplasmique, permet la formation de sites de contact entre le réticulum endoplasmique et différents autres organites cellulaires.

 

Ainsi, les chercheurs ont identifié de nouveaux points d’ancrage qui relient le réticulum endoplasmique avec une variété d'organites distincts et coordonne la communication entre les organites.

 

Cette étude a été financée par la Ligue contre le cancer, l’INCA et le MESR.

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