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Actualités scientifiques

La plus grande protéine de la levure décryptée à l'échelle atomique

Diagramme de l'association du facteur Rea1 avec une sous-unité ribosomale.

4 décembre 2018

Les ribosomes jouent un rôle essentiel chez les êtres vivants : ce sont les centrales de production de protéines dans tous types de cellules. Chez les eucaryotes, l'assemblage et la maturation de ces gigantesques usines à protéines sont initiés dans le noyau cellulaire par divers facteurs, dont la plus grande protéine de la levure, appelée Rea1. Grâce à la cryomicroscopie électronique, l'équipe d’Helgo Schmidt à l'IGBMC (CNRS/Inserm/Université de Strasbourg) a récemment dévoilé la structure fine de Rea1. Publiés dans la revue eLife le 21 novembre 2018, ces résultats permettent de visualiser cette fascinante machine moléculaire à l'échelle atomique et donnent un premier aperçu de son mécanisme.


Les ribosomes, composés de petites et de grandes sous-unités, déchiffrent l'information contenue dans une copie de l'ADN, appelée ARN messager,  pour synthétiser les protéines. Mais comment les ribosomes fonctionnels sont-ils eux-mêmes produits ? Leur assemblage est initié dans le noyau où les protéines et ARN constituant la grande sous-unité ribosomique interagissent avec plus de 200 facteurs d'assemblage. In fine, la grande sous-unité mature se retrouve dans le cytoplasme cellulaire où elle rejoint la petite sous-unité ribosomique pour former des ribosomes fonctionnels. Afin de favoriser l’export de la grande sous-unité du noyau vers le cytoplasme, la protéine Rea1 élimine certains des facteurs d'assemblage.

 

Rea1 est une énorme protéine de 5000 acides aminés, qui se compose d'un anneau et d'une queue. Au niveau de l'anneau se produit l'hydrolyse de l'ATP, qui permet la libération d'énergie. Ce mécanisme déclenche un processus de remodelage dans la queue, générant à son tour une force mécanique pour éliminer les facteurs d’assemblage. Malgré l'importance cruciale de la maturation des ribosomes, la structure fine et le mécanisme de Rea1 restaient largement énigmatiques.

 

En utilisant la cryomicroscopie électronique, les chercheurs ont pu construire un modèle atomique détaillé de Rea1, qui a révélé qu'un « bras » associé au centre de l'anneau régule l'hydrolyse de l'ATP. Le « bras » contrôle également la formation d'un site de liaison qui permet à Rea1 d'interagir avec les facteurs d'assemblage qu’il doit éliminer. De plus, le modèle a révélé de grandes parties de la queue de Rea1 et a permis de répondre à une question essentielle, à savoir comment l'hydrolyse de l'ATP dans l'anneau pourrait causer le remodelage de la queue.

 

Tous ces résultats fournissent des informations importantes sur l'architecture moléculaire du plus grand facteur de maturation des ribosomes.

 

Cette étude a été financée par une Chaire LabEx (LabEx INRT) et une subvention ATIP-avenir

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