Biologie structurale des machines moléculaires
Biologie structurale des machines moléculaires
La nature a développé des machines moléculaires fascinantes qui sont responsables des processus biologiques essentiels comme la synthèse de l'ADN, la traduction de l’ARN en protéine ou la génération de mouvements le long des voies cytosquelettiques. Cette dernière tâche est réalisée par des protéines motrices. Les cellules ont besoin de ces protéines motrices pour assurer le transport actif des facteurs cellulaires vitaux dans l’environnement dense et hautement visqueux du cytosol. Parmi la grande famille des proteines motrices, la dynéine se distingue par sa taille imposante d'environ 1,2 MDa et la complexité de sa composition en sous-unités. Cette machine moléculaire utilise l’énergie de l’hydrolyse de l'ATP pour transporter des cargaisons essentielles, y compris des organites entiers comme les endosomes, les mitochondries ou les noyaux, le long des microtubules du cytosquelette. Les processus de transport nucléaire impliquant la dynéine ont fait l'objet de beaucoup d'attention, en raison de leur importance lors du développement. Parmi les exemples les plus marquants figurent la fusion des pro-noyaux mâles et femelles après la fécondation, la migration nucléaire intercinétique au cours du développement du cerveau embryonnaire ou les mouvements nucléaires pendant la formation du syncytium hypodermique de C. elegans. Nous utilisons une approche de biologie structurale intégrée qui combine la cryo-microscopie électronique et la cristallographie aux rayons X pour élucider la façon dont le moteur à dyneine produit de la force pour générer des mouvements et comment il se connecte aux noyaux pour assurer leur transport.
Membres
Chercheur(euse)s
Ingénieur(eure)s
Publications
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2022
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In vitro characterization of the full-length human dynein-1 cargo adaptor BicD2
- Robert Fagiewicz
- Corinne Crucifix
- Torben Klos
- Célia Deville
- Bruno Kieffer
- Yves Nominé
- Johan Busselez
- Paola Rossolillo
- Helgo Schmidt
Structure ; Volume: 30 ; Page: 1470-1478.e3
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2018
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The CryoEM structure of the Saccharomyces cerevisiae ribosome maturation factor Rea1
- Piotr Sosnowski
- Linas Urnavicius
- Andreas Boland
- Robert Fagiewicz
- Johan Busselez
- Gabor Papai
- Helgo Schmidt
eLife ; Volume: 7
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