Condensation biomoléculaire dans l'organisation et la fonction du noyau
Condensation biomoléculaire dans l'organisation et la fonction du noyau
Les condensats biomoléculaires sont des compartiments cellulaires qui ne sont pas délimités par une membrane, mais qui s'auto-assemblent et se maintiennent de façon dynamique dans le contexte cellulaire hautement concentré en macromolécules. L'accumulation sélective de protéines et d'acides nucléiques à l'intérieur de ces assemblages liquides crée des environnements locaux capables de moduler les interactions macromoléculaires et la réactivité chimique en l'absence de frontières physiques. Ces propriétés ont été démontrées pour les compartiments nucléaires impliqués dans l'organisation et le maintien du génome, tels que les domaines hétérochromatine et les chromosomes mitotiques, ainsi que pour les organites impliqués dans l'expression génétique, tels que les nucléoles, les sites de transcription et les «nuclear bodies». Nous combinons des approches de microscopie photonique et électronique corrélative pour localiser les condensats ciblés dans le contexte nucléaire et de cryo-tomographie électronique in situ pour déterminer leur organisation moléculaire. Notre objectif de recherche actuel consiste à découvrir les mécanismes structuraux conduisant à l'établissement de l'hétérochromatine constitutive, transcriptionnellement réprimée et essentielle au maintien de l'intégrité du génome et à la défense contre les transposons et les rétrovirus endogènes. Notre recherche sur la condensation de la chromatine sera élargie à l'exploration du réarrangement de la chromatine au long du cycle cellulaire, et en particulier, au rôle des complexes de condensin dans la formation des chromosomes. Après avoir établi des protocoles de microscopie corrélative à haute résolution, nous prévoyons de développer des projets complémentaires sur les condensats biomoléculaires liés à la transcription et au traitement de l'ARN.
Membres
Chercheur(euse)s
Ingénieur(eure)s
Publications
2015
Chapitre d’ouvrage
Insect Cells–Baculovirus System for the Production of Difficult to Express Proteins
- Judit Osz-Papai
- Laura Radu
- Wassim Abdulrahman
- Isabelle Kolb-Cheynel
- Nathalie Troffer-Charlier
- Catherine Birck
- A. Poterszman
Insoluble Proteins ; Volume: 1258 ; Page: 181-205
Article dans une revue
Functional insights from high resolution structures of mouse protein arginine methyltransferase 6
- Luc Bonnefond
- J Stojko
- Justine Mailliot
- Nathalie Troffer-Charlier
- Vincent Cura
- Jean-Marie Wurtz
- S Cianferani
- Jean Cavarelli
Journal of Structural Biology ; Volume: 191 ; Page: 175-183
2014
Article dans une revue
Structural insight into arginine methylation by the mouse protein arginine methyltransferase 7: a zinc finger freezes the mimic of the dimeric state into a single active site
- Vincent Cura
- Nathalie Troffer-Charlier
- Jean-Marie Wurtz
- Luc Bonnefond
- Jean Cavarelli
Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography ; Volume: 70 ; Page: 2401-2412
Article dans une revue
Cloning, expression, purification and preliminary X-ray crystallographic analysis of mouse protein arginine methyltransferase 7
- Vincent Cura
- Nathalie Troffer-Charlier
- Marie-Annick Lambert
- Luc Bonnefond
- Jean Cavarelli
Acta crystallographica Section F : Structural biology communications [2014-...] ; Volume: 70 ; Page: 80-86
2012
Article dans une revue
Expression of functional full-length hSRC-1 in eukaryotic cells using modified vaccinia virus Ankara and baculovirus
- Judit Osz
- Karine Pradeau-Aubreton
- Robert Drillien
- Nathalie Troffer-Charlier
- Isabelle Kolb-Cheynel
- Arnaud Poterszman
- Marc Ruff
- Dino Moras
- Natacha Rochel
Analytical Biochemistry ; Volume: 426 ; Page: 106-108
2007
Article dans une revue
Functional insights from structures of coactivator-associated arginine methyltransferase 1 domains.
- Nathalie Troffer-Charlier
- Vincent Cura
- Pierre Hassenboehler
- Dino Moras
- Jean Cavarelli
EMBO Journal ; Volume: 26 ; Page: 4391-401
Article dans une revue
Expression, purification, crystallization and preliminary crystallographic study of isolated modules of the mouse coactivator-associated arginine methyltransferase 1.
- Nathalie Troffer-Charlier
- Vincent Cura
- Pierre Hassenboehler
- Dino Moras
- Jean Cavarelli
Acta crystallographica Section F : Structural biology communications [2014-...] ; Volume: 63 ; Page: 330-3
2005
Article dans une revue
Inactivation of the peroxisomal ABCD2 transporter in the mouse leads to late-onset ataxia involving mitochondria, Golgi and endoplasmic reticulum damage.
- Isidre Ferrer
- Josef P Kapfhammer
- Colette Hindelang
- Stephan Kemp
- Nathalie Troffer-Charlier
- Vania Broccoli
- Noëlle Callyzot
- Petra Mooyer
- Jacqueline Selhorst
- Peter Vreken
- Ronald J A Wanders
- Jean-Louis Mandel
- Aurora Pujol
Human Molecular Genetics ; Volume: 14 ; Page: 3565-77
2000
Article dans une revue
Characterization of the adrenoleukodystrophy-related (ALDR, ABCD2) gene promoter: inductibility by retinoic acid and forskolin
- Aurora Pujol
- Nathalie Troffer-Charlier
- Elisabeth Metzger
- Giovanna Chimini
- Jean-Louis Mandel
Genomics ; Volume: 70 ; Page: 131-139
Article dans une revue
TNF-alpha release by monocytic THP-1 cells through cross-linking of the extended V-region of the oral streptococcal protein I/II
- Christian Chatenay-Rivauday
- Innocent Yamodo
- Michel-Angelo Sciotti
- Nathalie Troffer-Charlier
- Jean-Paul Klein
- Joelle A. Ogier
Journal of Leukocyte Biology ; Volume: 67 ; Page: 81-89