
Chromatine et régulation épigénétique
Chromatine et régulation épigénétique
La principale activité de recherche de notre groupe est d’étudier le rôle des histones variantes et de leur mécanisme de déposition dans le contrôle épigénétique de l'activité du génome humain, au niveau du génome complet. Parmi les divers mécanismes de mémoire épigénétique, le remplacement local d’histones canoniques au sein du nucléosome par des histones variantes a le potentiel d’affecter considérablement l’activité des régions génomiques correspondantes.
En effet, les nucléosomes porteurs d’histones variantes ont une structure et des activités fonctionnelles distinctes in vitro, et certaines histones variantes sont incorporées à des emplacements spécifiques dans le génome.
Notre laboratoire concentre ses efforts sur le rôle des histones variantes dans la régulation génique et le maintien de l'intégrité du génome. Nous avons récemment impliqué la variante macroH2A dans la régulation de la transcription et l’activité enzymatique de PARP-1 (Ouararhni et al., 2006), et nous avons découvert un nouveau lien entre les histones variantes, les facteurs de transcription et l’ARN non codant (résultats non publiés).
Cette association avec les facteurs de transcription et l’ARN non codant est une nouveauté, et nous aidera certainement à comprendre comment sont établis les domaines de la chromatine et comment l’information épigénétique est conservée et transmise aux cellules filles. L'altération de ces marques épigénétiques est associée à des troubles du développement et des cancers.
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Actualités

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Dans le cas de maladies inflammatoires ou auto-immunes, moduler l’action du récepteur des glucocorticoïdes (GR) est une stratégie thérapeutique…
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Publications
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2012
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Cancer cell death and selection: Unexpected putative roles for pRb2/p130, BORIS and CTCF in endoplasmic stress response maintained by the T-antigen
- Christian Bronner
- Ali Hamiche
Cell Cycle ; Volume: 11 ; Page: 2052--2052
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2011
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Transcription cofactors TRIM24, TRIM28, and TRIM33 associate to form regulatory complexes that suppress murine hepatocellular carcinoma
- Benjamin Herquel
- Khalid Ouararhni
- Konstantin Khetchoumian
- Mihaela Ignat
- Marius Teletin
- Manuel Mark
- Guillaume Béchade
- Alain van Dorsselaer
- Sarah Cianferani-Sanglier
- Ali Hamiche
- Florence Cammas
- Irwin Davidson
- Regine Losson
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America ; Volume: 108 ; Page: 8212-8217
-
The docking domain of histone H2A is required for H1 binding and RSC-mediated nucleosome remodeling.
- Manu Shubhdarshan Shukla
- Sajad Hussain Syed
- Damien Goutte-Gattat
- John Lalith Charles Richard
- Fabien Montel
- Ali Hamiche
- Andrew Travers
- Cendrine Faivre-Moskalenko
- Jan Bednar
- Jeffrey J Hayes
- Dimitar Angelov
- Stefan Dimitrov
Nucleic Acids Research ; Volume: 39 ; Page: 2559-70
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2010
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The structural plasticity of SCA7 domains defines their differential nucleosome‐binding properties
- Jacques Bonnet
- Ying‐hui Wang
- Gianpiero Spedale
- R Andrew Atkinson
- Christophe Romier
- Ali Hamiche
- W Pijnappel
- H Th Marc Timmers
- László Tora
- Didier Devys
- Bruno Kieffer
EMBO Reports ; Volume: 11 ; Page: 612-618
-
The death-associated protein DAXX is a novel histone chaperone involved in the replication-independent deposition of H3.3
- Pascal Drané
- Khalid Ouararhni
- Arnaud Depaux
- Muhammad Shuaib
- Ali Hamiche
Genes and Development ; Volume: 24 ; Page: 1253-1265
-
HJURP binds CENP-A via a highly conserved N-terminal domain and mediates its deposition at centromeres
- Muhammad Shuaib
- Khalid Ouararhni
- Stefan Dimitrov
- Ali Hamiche
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America ; Volume: 107 ; Page: 1349-1354
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1994
-
Octamer displacement and redistribution in transcription of single nucleosomes
- Marie-Françoise O'Donohue
- Isabelle Duband-Goulet
- Ali Hamiche
- Ariel Prunell
Nucleic Acids Research ; Volume: 22 ; Page: 937-945
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